درسdz

السنة الثالثة ثانوي · علوم تجريبية · علوم الطبيعة والحياة · الفصل الأول

الاختبار الأول في علوم الطبيعة والحياة للفصل الأول، السنة الثالثة ثانوي (علوم تجريبية)

المدة: 3 ساعات المحاور: تركيب البروتين: الاستنساخ والترجمة والشفرة الوراثية، الطفرات الوراثية وأثرها في بنية البروتين ووظيفته، العلاقة بين بنية البروتين ووظيفته، الإنزيمات: التخصص الوظيفي والموقع الفعّال، تأثير pH ودرجة الحرارة في النشاط الإنزيمي

التمرين الأول: تركيب البروتين (5 نقاط)

الجزء الأول (2 ن)

لكل سؤال من الأسئلة (1) إلى (4) اقتراح واحد صحيح. انقل على ورقة إجابتك رقم السؤال والحرف المناسب للاقتراح الصحيح.

  1. يحدث الاستنساخ:
  • أ) في الهيولى على مستوى الريبوزومات.
  • ب) في النواة بتدخل إنزيم $ARN$ بوليميراز.
  • ج) في الشبكة الهيولية الداخلية الملساء.
  • د) في الميتوكندري فقط.
  1. عدد الرامزات التي لا تشفّر لأي حمض أميني في الشفرة الوراثية هو:
  • أ) 1
  • ب) 2
  • ج) 3
  • د) 4
  1. تتشكل الرابطة الببتيدية بين:
  • أ) الوظيفة الكربوكسيلية لحمض أميني والوظيفة الأمينية لحمض أميني آخر مع انتزاع جزيء ماء.
  • ب) الوظيفتين الأمينيتين لحمضين أمينيين.
  • ج) الجذرين $R$ لحمضين أمينيين مجاورين.
  • د) نيوكليوتيدين متتاليين في $ARNm$.
  1. يرجع تخصص الإنزيم تجاه مادة التفاعل إلى:
  • أ) كتلته الجزيئية فقط.
  • ب) وجود الماء في الوسط.
  • ج) تكامل بنية موقعه الفعّال مع بنية مادة التفاعل، وهي بنية يحددها الشكل الفراغي الثلاثي للإنزيم.
  • د) عدد الروابط الببتيدية في سلسلته.

الجزء الثاني (3 ن)

أ) تُنقل الأحماض الأمينية إلى الريبوزوم بواسطة $ARNt$. اكتب في جدول مضاديد الرامزات (المضاد-رامزة) الموافقة للرامزات التالية: $AUG$ ، $GCU$ ، $GAA$. (1.5 ن)

ب) فيما يلي أربع مراحل من عملية الترجمة مرقمة عشوائياً:

  1. تشكل الرابطة الببتيدية بين الحمضين الأمينيين وانتقال الريبوزوم بمقدار رامزة واحدة.
  2. انفصال الريبوزوم عن $ARNm$ وتحرر السلسلة الببتيدية عند الوصول إلى رامزة التوقف.
  3. تثبّت الوحدة الصغرى للريبوزوم على $ARNm$ وارتباط $ARNt$ الحامل للميثيونين بالرامزة $AUG$.
  4. التحاق الوحدة الكبرى بالوحدة الصغرى لتشكيل ريبوزوم وظيفي.

رتّب هذه المراحل ترتيباً زمنياً صحيحاً، وسمِّ كل مرحلة (بدء، استطالة، إنهاء). (1.5 ن)

الحل وسلم التنقيط

حل التمرين الأول (5 ن)

الجزء الأول (2 ن) — 0.5 ن لكل إجابة صحيحة:

  1. ب (0.5)
  2. ج (0.5)
  3. أ (0.5)
  4. ج (0.5)

الجزء الثاني (3 ن):

أ) مضاديد الرامزات (0.5 ن لكل مضاد رامزة):

الرامزة على $ARNm$المضاد-رامزة على $ARNt$
$AUG$$UAC$ (0.5)
$GCU$$CGA$ (0.5)
$GAA$$CUU$ (0.5)

ب) الترتيب الصحيح: 3 ← 4 ← 1 ← 2 (0.75 ن للترتيب الصحيح كاملاً).

  • المرحلتان 3 و4: البدء (0.25).
  • المرحلة 1: الاستطالة (0.25).
  • المرحلة 2: الإنهاء (0.25).

ملاحظة: إذا كان الخطأ في تبديل مرحلتين متجاورتين فقط يُمنح 0.25 ن على الترتيب.

لم تفهم؟ اطلب من المعلم الذكي شرح هذا التمرين

التمرين الثاني: طفرات مورثة إنزيم (7 نقاط)

تحمل الطفلة «ياسمين» من مدينة سطيف اضطراباً استقلابياً سببه خلل في إنزيم $E$. أظهرت التحاليل الوراثية وجود أليلين متغيّرين من المورثة المشفّرة لهذا الإنزيم مقارنة بالأليل العادي. يعطي الجدول الآتي تتابع نيوكليوتيدات جزء من السلسلة المستنسخة (من الطرف $3'$ إلى الطرف $5'$) لكل أليل، مع النشاط الإنزيمي المقاس:

الأليلتتابع السلسلة المستنسخة ($3' \rightarrow 5'$)النشاط الإنزيمي النسبي
العادي ($A_0$)$\text{TAC-CGA-CTT-GCA-AAG-TTT}$100%
المتغيّر الأول ($A_1$)$\text{TAC-CGA-CAT-GCA-AAG-TTT}$12%
المتغيّر الثاني ($A_2$)$\text{TAC-CGA-ATT-GCA-AAG-TTT}$0%

مقتطف من جدول الشفرة الوراثية (الرامزات على $ARNm$):

الرامزةالحمض الأميني
$AUG$ميثيونين (Met)
$GCU$ألانين (Ala)
$GAA$ ، $GAG$حمض الغلوتاميك (Glu)
$GUA$فالين (Val)
$CGU$أرجينين (Arg)
$UUC$ ، $UUU$فينيل ألانين (Phe)
$AAA$ ، $AAG$ليزين (Lys)
$UAA$رامزة توقف

المطلوب:

  1. اكتب تتابع $ARNm$ الناتج عن استنساخ الأليل العادي $A_0$، ثم تتابع الأحماض الأمينية الموافق له. (1.5 ن)
  2. أنجز المطلوب نفسه بالنسبة للأليلين $A_1$ و$A_2$. (2 ن)
  3. حدّد نوع الطفرة في كل من الأليلين $A_1$ و$A_2$ مع التعليل. (1 ن)
  4. اعتماداً على النتائج السابقة، فسّر تراجع النشاط الإنزيمي إلى 12% عند الأليل $A_1$ وانعدامه عند الأليل $A_2$. (1.5 ن)
  5. لو تغيّرت الرامزة $GAA$ إلى $GAG$ بسبب طفرة في القاعدة الثالثة، فما أثر ذلك في البروتين؟ سمِّ خاصية الشفرة الوراثية التي تبرز ذلك. (1 ن)
الحل وسلم التنقيط

حل التمرين الثاني (7 ن)

1. الأليل العادي $A_0$ (1.5 ن):

السلسلة المستنسخة: $3'\ \text{TAC-CGA-CTT-GCA-AAG-TTT}\ 5'$

يُستنسخ $ARNm$ وفق قاعدة التكامل (A↔U ، T↔A ، C↔G) (0.25):

$ARNm: \ 5'\ \text{AUG-GCU-GAA-CGU-UUC-AAA}\ 3'$ (0.5)

الترجمة بالاعتماد على جدول الشفرة (0.25 للمنهجية):

$\text{Met - Ala - Glu - Arg - Phe - Lys}$ (0.5)

2. الأليلان $A_1$ و$A_2$ (2 ن):

  • الأليل $A_1$:
  • $ARNm: \ \text{AUG-GCU-GUA-CGU-UUC-AAA}$ (0.5)
  • السلسلة الببتيدية: $\text{Met - Ala - Val - Arg - Phe - Lys}$ (0.5)
  • الأليل $A_2$:
  • $ARNm: \ \text{AUG-GCU-UAA-CGU-UUC-AAA}$ (0.5)
  • السلسلة الببتيدية: $\text{Met - Ala}$ فقط، لأن الرامزة الثالثة $UAA$ رامزة توقف (0.5)

3. نوع الطفرة (1 ن):

  • $A_1$: طفرة نقطية استبدالية؛ استُبدل النيوكليوتيد $T$ بـ $A$ في الثلاثية الثالثة ($CTT \rightarrow CAT$)، فتغيّرت الرامزة $GAA$ إلى $GUA$ وتغيّر الحمض الأميني Glu إلى Val (طفرة تغيّر المعنى). (0.5)
  • $A_2$: طفرة نقطية استبدالية؛ استُبدل النيوكليوتيد $C$ بـ $A$ ($CTT \rightarrow ATT$) فظهرت رامزة توقف مبكرة $UAA$ (طفرة عديمة المعنى). (0.5)

4. التفسير (1.5 ن):

  • في الأليل $A_1$ حلّ الفالين (جذره غير قطبي) محل حمض الغلوتاميك (جذره حمضي مشحون)، فتغيّر نمط الروابط بين الجذور $R$ المسؤولة عن الانطواء الفراغي، فتعدّلت البنية الثلاثية والموقع الفعّال جزئياً، فتراجع النشاط إلى 12%. (0.75)
  • في الأليل $A_2$ توقفت الترجمة مبكراً فتشكل ببتيد قصير من حمضين أمينيين فقط، لا يمكنه الانطواء لتكوين بنية فراغية ولا يملك موقعاً فعّالاً، فينعدم النشاط (0%). (0.75)

5. (1 ن):

الرامزة $GAG$ تشفّر أيضاً حمض الغلوتاميك، فلا يتغيّر الحمض الأميني ولا البروتين (طفرة صامتة). (0.5) الخاصية: الشفرة الوراثية مرادفة (متحلّلة)، أي أن عدة رامزات تشفّر للحمض الأميني نفسه. (0.5)

لم تفهم؟ اطلب من المعلم الذكي شرح هذا التمرين

التمرين الثالث (وضعية إدماجية): البنية الفراغية والنشاط الإنزيمي (8 نقاط)

في مخبر الأحياء بثانوية «مصطفى بن بولعيد» بقسنطينة، أراد تلاميذ السنة الثالثة ثانوي دراسة إنزيم الأميلاز اللعابي الذي يحفّز تحلل النشاء، بهدف فهم العلاقة بين بنية الإنزيم ووظيفته.

الوثيقة 1: تأثير pH ودرجة الحرارة في النشاط الإنزيمي

قاس التلاميذ النشاط الإنزيمي النسبي (النشاط الأعظمي = 100%) في ظروف مختلفة.

أ) تأثير pH (عند درجة حرارة 37°C):

pH2467810
النشاط النسبي (%)02090100555

ب) تأثير درجة الحرارة (عند pH = 7):

درجة الحرارة (°C)02037506080
النشاط النسبي (%)8601005550

ج) اختبار الرجوع: عندما تُنقل عيّنة من الإنزيم من 0°C إلى 37°C يعود نشاطها إلى 100%. أما عيّنة سُخّنت إلى 80°C ثم بُرّدت إلى 37°C فنشاطها يبقى معدوماً.

الوثيقة 2: دراسة إنزيمات معدّلة بتغيير حمض أميني

أنتج الباحثون صيغاً معدّلة من الإنزيم باستبدال حمض أميني واحد بالألانين (حمض أميني ذو جذر صغير غير فعّال)، ثم قاسوا نسبة ارتباط مادة التفاعل بالإنزيم ونسبة تشكل النواتج بالمقارنة مع الإنزيم العادي:

الإنزيمالتعديلارتباط مادة التفاعل (%)تشكل النواتج (%)
العاديلا يوجد100100
$M_1$استبدال Glu 233950
$M_2$استبدال Arg 195103
$M_3$استبدال Lys 15010098

الحمضان الأمينيان Glu 233 وArg 195 يقعان على مسافة بعيدة نسبياً في التتابع الأولي للسلسلة الببتيدية، لكنهما متقاربان في البنية الفراغية الثلاثية.

المطلوب:

  1. حلّل معطيات الوثيقة 1 (أ) وفسّر تأثير pH في النشاط الإنزيمي. (1.5 ن)
  2. حلّل معطيات الوثيقة 1 (ب) و(ج)، ثم قارن بين تأثير درجة الحرارة المنخفضة (0°C) وتأثير درجة الحرارة المرتفعة (80°C) مفسّراً النتيجتين. (1.5 ن)
  3. استخلص من الوثيقة 2 دور كل من الأحماض الأمينية Glu 233 وArg 195 وLys 150، ثم حدّد مكونات الموقع الفعّال للإنزيم. (2 ن)
  4. اكتب في فقرة علمية منظّمة (من 8 إلى 10 أسطر) ملخصاً يبيّن العلاقة بين البنية الفراغية للإنزيم وتخصصه الوظيفي، موظفاً نتائج الوثيقتين. (2 ن)
  5. أنجز رسماً تخطيطياً وظيفياً لمعقد (إنزيم - مادة التفاعل) تبيّن فيه الموقع الفعّال بجزئيه. (1 ن)
الحل وسلم التنقيط

حل التمرين الثالث (8 ن)

1. تحليل الوثيقة 1 (أ) والتفسير (1.5 ن):

  • التحليل: يزداد النشاط من 0% عند pH = 2 إلى قيمة أعظمية (100%) عند pH = 7، ثم ينخفض إلى 55% عند pH = 8 وإلى 5% عند pH = 10. أي أن للنشاط منحنى جرسياً. (0.5)
  • pH الأمثل يساوي 7 تقريباً (قريب من 6 إلى 7). (0.25)
  • التفسير: يغيّر pH درجة تشرد الجذور $R$ الحمضية والقاعدية للأحماض الأمينية، فتتغيّر الشحنات والروابط التي تثبّت البنية الثلاثية، فيتعدّل شكل الموقع الفعّال ويفقد تكامله مع مادة التفاعل. عند pH الأمثل تكون الشحنات مناسبة لأعلى نشاط. (0.75)

2. تحليل الوثيقة 1 (ب) و(ج) (1.5 ن):

  • التحليل: يزداد النشاط مع ارتفاع الحرارة حتى 37°C (النشاط الأعظمي)، ثم يتراجع بسرعة ليصبح 5% عند 60°C ومعدوماً عند 80°C. (0.5)
  • المقارنة: عند 0°C يكون النشاط ضعيفاً (8%) لكنه يعود كاملاً عند 37°C، فالتأثير عكوس (بسبب تباطؤ حركة الجزيئات وقلة التصادم بين الإنزيم ومادة التفاعل دون تخريب البنية). (0.5)
  • عند 80°C تفقد العيّنة نشاطها نهائياً حتى بعد تبريدها، فالتأثير غير عكوس: تخريب الروابط التي تحافظ على البنية الثلاثية (تمسخ)، فيفقد الموقع الفعّال شكله. (0.5)

3. استخلاص من الوثيقة 2 (2 ن):

  • $M_1$: الارتباط شبه عادي (95%) والنواتج منعدمة، فالحمض Glu 233 غير ضروري للتثبيت لكنه ضروري للحفز؛ ينتمي إلى موقع الحفز. (0.5)
  • $M_2$: الارتباط ضعيف جداً (10%) والنواتج شبه معدومة، فالحمض Arg 195 ضروري لتثبيت مادة التفاعل؛ ينتمي إلى موقع التثبيت. (0.5)
  • $M_3$: لا تأثير في الارتباط أو النواتج، فالحمض Lys 150 خارج الموقع الفعّال ولا يشارك مباشرة في الوظيفة. (0.5)
  • الاستنتاج: الموقع الفعّال يتكون من جزأين، موقع تثبيت (مثل Arg 195) وموقع حفز (مثل Glu 233)، وكلاهما من عدد قليل من الأحماض الأمينية البعيدة في التتابع الأولي والمتقاربة في البنية الفراغية الثلاثية نتيجة انطواء السلسلة. (0.5)

4. الفقرة العلمية (2 ن):

عناصر الإجابة (0.5 ن لكل عنصر):

  • يتحدد الشكل الفراغي للإنزيم بتتابع أحماضه الأمينية (البنية الأولية) الذي يحدد الروابط بين الجذور $R$ ومن ثم البنية الثلاثية.
  • ينتج عن الانطواء تقارب أحماض أمينية بعيدة في السلسلة فتشكّل الموقع الفعّال (تثبيت وحفز) ذا شكل مكمل لمادة تفاعل واحدة، وهذا هو أصل التخصص.
  • تؤثر pH والحرارة في الروابط المثبتة للبنية الثلاثية، فتغيّر شكل الموقع الفعّال وتخفض النشاط (تمسخ غير عكوس عند الحرارة المرتفعة).
  • أي تعديل لحمض أميني في الموقع الفعّال (مثل $M_1$ و$M_2$) يعطّل الوظيفة، أما خارجه فلا يؤثر. إذن البنية تحدد الوظيفة.

5. الرسم التخطيطي (1 ن):

  • رسم الإنزيم ذي تجويف (الموقع الفعّال) وإظهار مادة التفاعل متكاملة مع التجويف (0.25)
  • تحديد موقع التثبيت وموقع الحفز داخل التجويف (0.5)
  • التسمية الكاملة: إنزيم، موقع فعّال، مادة التفاعل، معقد إنزيم-مادة التفاعل، مع عنوان الرسم (0.25)

لم تفهم؟ اطلب من المعلم الذكي شرح هذا التمرين

وثيقة أصلية من إعداد درس dz، روجعت قبل النشر مراجعة مستقلة بتاريخ 2026-10-18. كيف نعدّ المحتوى

أبلغ عن خطأ في هذه الصفحة