الفرض الأول في علوم الطبيعة والحياة للفصل الأول، السنة الثالثة ثانوي (علوم تجريبية)

الجزء الأول (2 ن، 0.5 لكل إجابة)

1. ب) النواة. (0.5)
2. ب) ثلاثية نيكليوتيدات متتالية على ARNm تُشفّر لحمض أميني أو لإشارة توقف. (0.5)
3. ب) روابط ببتيدية. (0.5)
4. ب) مضاد رامزة وحمضا أمينيا. (0.5)

الجزء الثاني (2 ن، 0.5 لكل عبارة)

1. خطأ (0.25): يحتوي ARNm على اليوراسيل $U$ بدل التيمين $T$. (0.25)
2. صحيح. (0.5)
3. خطأ (0.25): تثبَّت البنية الثانوية بروابط هيدروجينية بين الجذور CO وNH للسلسلة. (0.25)
4. صحيح. (0.5)

الجزء الثالث (1 ن)

الترتيب الصحيح: (ب) ← (د) ← (هـ) ← (أ) ← (ج) (1 ن للترتيب الصحيح كاملا)

• يُمنح 0.5 ن إذا ورد ترتيب صحيح جزئيا بمرحلتين متتاليتين صحيحتين على الأقل.

1. (1.5 ن)

• المرحلة: الاستنساخ. (0.25)
• المكان: النواة (على مستوى ADN). (0.25)
• يُستنسخ ARNm انطلاقا من الشريط المنسوخ، بتطبيق قاعدة التكامل بين القواعد ($A$ مع $U$، $T$ مع $A$، $C$ مع $G$، $G$ مع $C$). (0.25)
• ARNm الناتج (الاتجاه $5' \rightarrow 3'$): $\text{GUG CAC CUG ACU CCU GAG GAG}$ (0.75)

2. (1 ن)

بقراءة الرامزات في جدول الشفرة الوراثية:

$\text{GUG}\to Val$ ، $\text{CAC}\to His$ ، $\text{CUG}\to Leu$ ، $\text{ACU}\to Thr$ ، $\text{CCU}\to Pro$ ، $\text{GAG}\to Glu$ ، $\text{GAG}\to Glu$ (0.5 للاستعمال الصحيح لجدول الشفرة)

التتابع: $Val - His - Leu - Thr - Pro - Glu - Glu$ (0.5 للتتابع الصحيح كاملا)

3. (1.5 ن)

• ARNm للحليل الطافر: $\text{GUG CAC CUG ACU CCU GUG GAG}$ (0.75)
• الأحماض الأمينية: $Val - His - Leu - Thr - Pro - Val - Glu$ (0.75)

4. (1 ن)

• النوع: طفرة نقطية بالاستبدال. تم استبدال النيكليوتيد $T$ بالنيكليوتيد $A$ في الثلاثية السادسة من الشريط المنسوخ، فتحوّلت $\text{CTC}$ إلى $\text{CAC}$. (0.5)
• الأثر: تغيّر الرامزة $GAG$ إلى $GUG$، فاستُبدل حمض الغلوتاميك بالفالين في الموضع 6 من السلسلة $\beta$ وبقية الأحماض الأمينية لم تتغير (طفرة من نوع تغيير المعنى «Missense»). (0.5)

5. (1 ن)

حمض الغلوتاميك المشحون والأليف للماء حلّ محله الفالين الكاره للماء، فتغيّرت طبيعة الجذر R وتغيّرت الروابط المحافظة على البنية الفراغية. (0.25) يؤدي ذلك إلى تغيّر بنية الهيموغلوبين الفراغية (Hb S)، فتتجمع جزيئاته في الأوساط الفقيرة بالأكسجين مشكّلة أليافا. (0.5) فتتشوّه الكريات الحمراء وتصبح منجلية، وهو ما يفسر أعراض أمين. (0.25)

السلسلة المنطقية: طفرة في المورثة ← تغيّر ARNm ← تغيّر البروتين ← تغيّر النمط الظاهري.

6. (1 ن)

• لو تحوّلت $GAG$ إلى $GAA$ لبقي الحمض الأميني حمض الغلوتاميك ($Glu$) في الموضع 6، فتبقى البروتينات دون تغيير ولا يتغير النمط الظاهري (طفرة صامتة). (0.5)
• الخاصية: الشفرة الوراثية متعددة (مرادفة)، أي أن عدة رامزات تُشفّر لنفس الحمض الأميني. (0.5)

1. (1.5 ن)

• التجربة 1: تزداد سرعة التفاعل بزيادة pH من 2 إلى 7 لتبلغ قيمتها العظمى (100) عند pH = 7، ثم تنخفض عند pH أكبر من 7 (60 عند 8 و5 عند 10). فالنشاط الإنزيمي مرتبط بـ pH، وpH الأمثل هو 7 (تقريبا). (0.5 ن)
• التجربة 2: تزداد السرعة بزيادة درجة الحرارة من $0$ إلى $37\,°C$ (من 5 إلى 100) ثم تنخفض بعد ذلك لتنعدم عند $80\,°C$. درجة الحرارة المثلى هي $37\,°C$. (0.5 ن)
• النشاط الإنزيمي له مجال محدد من pH ودرجة الحرارة، ويبلغ قيمته العظمى عند القيم المثلى. (0.5 ن)

2. (1.5 ن)

• عند $0\,°C$: النشاط ضعيف جدا (5) لكن عند العودة إلى $37\,°C$ يستعيد الإنزيم نشاطه كاملا (100). فالتأثير عكوس؛ البرودة تثبّط الإنزيم مؤقتا دون إتلاف بنيته (حركة الجزيئات بطيئة، فيقلّ التصادم بين الإنزيم والركيزة). (0.75 ن)
• عند $80\,°C$: النشاط معدوم ولا يعود عند الرجوع إلى $37\,°C$. فالتأثير غير عكوس؛ الحرارة المرتفعة تؤدي إلى تخريب (تمسّخ) البنية الفراغية للإنزيم، فيفقد نشاطه نهائيا. (0.75 ن)

3. (1 ن)

أميلاز اللعاب لا يؤثر إلا على النشاء ولا يؤثر على السكروز، والسكراز لا يؤثر إلا على السكروز. نستنتج أن الإنزيم نوعي (متخصص) تجاه ركيزته (0.5 ن) وأن هناك تكاملا بنيويا بين الإنزيم وركيزته (موقع نشط مكمل للركيزة). (0.5 ن)

4. (1.5 ن)

• البنية الفراغية للإنزيم (البنية الثالثية) هي التي تحدد شكل الموقع النشط، وتثبَّت هذه البنية بروابط بين جذور الأحماض الأمينية (هيدروجينية، شاردية، كبريتية...). (0.5 ن)
• تأثير pH: تغيّر pH يغيّر شحنة جذور الأحماض الأمينية (تشرد أو إخماد التشرد)، فتتأثر الروابط الشاردية والهيدروجينية، فتتغير البنية الفراغية وشكل الموقع النشط، وبالتالي تضعف قدرة تثبيت الركيزة. (0.5 ن)
• تأثير الحرارة العالية: تؤدي إلى كسر الروابط الضعيفة المثبّتة للبنية الفراغية، فيتغير شكل الموقع النشط (تمسّخ) ويفقد الإنزيم وظيفته بصفة نهائية. (0.5 ن)

5. (1.5 ن)

• التحليل: بوجود المادة $M$ تنخفض سرعة التفاعل عند التراكيز المنخفضة للركيزة (مثلا 5 بدل 20 عند تركيز 1 غ/ل). (0.5 ن) ولكن مع الزيادة الكبيرة في تركيز الركيزة تقترب السرعة من السرعة العظمى نفسها (97 مقابل 100 عند تركيز 50 غ/ل). (0.5 ن)
• التفسير: المادة $M$ مثبّط تنافسي؛ لأنها شبيهة بنيويا بالركيزة فتتنافس معها على الموقع النشط للإنزيم، فتقلّ الإنزيمات الحرة. ويؤدي رفع تركيز الركيزة إلى طرد $M$ تدريجيا، فتزداد حظوظ ارتباط الركيزة بالموقع النشط. (0.5 ن)

6. الوضعية الإدماجية (1 ن)

نموذج إجابة:

الإنزيم بروتين يتحدد تتابع أحماضه الأمينية (البنية الأولية) بالمعلومة الوراثية الموجودة في المورثة. تلتف السلسلة الببتيدية ثم تنطوي (بنية ثانوية ثم ثالثية) بتأثير روابط بين جذور الأحماض الأمينية، فتتشكل بنية فراغية خاصة تتضمن موقعا نشطا متكاملا مع الركيزة، وهو أصل التخصص الوظيفي. أي تغيير في التتابع (طفرة) أو في الوسط (pH، حرارة عالية) قد يعدّل البنية الفراغية وشكل الموقع النشط فيتغير أو يختفي النشاط الإنزيمي. كما أن بعض المواد المشابهة للركيزة تنافسها على الموقع النشط وتثبّط نشاطه.

سلم التنقيط: 0.25 للربط بين المورثة وتتابع الأحماض الأمينية، 0.25 للبنية الفراغية والموقع النشط وتخصص الإنزيم، 0.25 لتأثير تغيّر البنية (طفرة/pH/حرارة)، 0.25 لسلامة اللغة والتنظيم والاستشهاد بنتائج التجارب.